Аминокислоты

Аминокислоты и белки - промежуточные звенья перехода от минерального мира к живому веществу.
Как указывает их название, аминокислоты представляют собой бифункциональные органические вещества: состоящие из аминофункции (-NH2) и карбоксильной функции (-COOH); они могут быть α, β, γ и т. д., в зависимости от положения, занимаемого аминогруппой по отношению к карбоксильной группе:

Все биологически важные аминокислоты - это α-аминокислоты.
Белковые структуры состоят из двадцати аминокислот.
Как видно из общих структур, показанных выше, все аминокислоты имеют общую часть и другую часть, которая их характеризует (в общем обозначена буквой R).

Из двадцати аминокислот девятнадцать оптически активны (они отклоняют плоскость поляризованного света).
Большинство аминокислот имеют только одну аминогруппу и один карбоксил, поэтому их называют нейтральные аминокислоты; те, у которых есть дополнительный карбоксил, называются кислотные аминокислоты в то время как те, у кого есть дополнительная аминогруппа, основные аминокислоты.
Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества и хорошо растворяются в воде.

Недостаток некоторых аминокислот в рационе вызывает серьезные изменения в развитии; Фактически, человеческий организм не способен синтезировать некоторые аминокислоты, которые точно называются незаменимыми (они должны вводиться с пищей), в то время как он может производить сам по себе только некоторые аминокислоты (несущественные).

Одно из заболеваний, вызванное нехваткой незаменимых аминокислот, известно под названием квашиоркор (слово, пришедшее из африканского диалекта, что в переводе означает «первый и второй»); это заболевание поражает первенцев, но после рождения второго ребенка, потому что первому ребенку не хватает материнского молока, которое содержит необходимое количество белков. Таким образом, это заболевание широко распространено среди людей, страдающих от недоедания, и включает диарею, отсутствие аппетита, которое приводит к прогрессирующему ослаблению организма.

Как уже упоминалось, природные аминокислоты, за исключением глицина (это α-аминокислота с водородом вместо группы R и наименьшая из двадцати), обладают оптической активностью благодаря наличию хотя бы одной асимметричной углерод. В природных аминокислотах абсолютная конфигурация асимметричного углерода, на котором связаны только амино- и карбоксигруппы, принадлежит L-серии;

D-аминокислоты никогда не становятся частью структуры белка.
Мы помним, что:

ДНК ---- транскрипция → м-РНК ---- трансляция → белок

Транскрипция может кодироваться как L-аминокислоты; D-аминокислоты могут содержаться в небелковых структурах (например, в выстилочной стенке бактерий: у бактерий нет «генетической информации о наличии D-аминокислот для защитной роли», однако есть «генетическая информация для ферментов»). которые имеют дело со стенкой бактериальной выстилки).
Вернемся к аминокислотам: различная структура группы R определяет индивидуальные характеристики каждой аминокислоты и вносит определенный вклад в характеристики белков.
Поэтому считалось, что аминокислоты разделяются в зависимости от природы группы R:

Полярные, но незаряженные аминокислоты:

Глицин (R = H-)
Серин (R = HO-CH2-)
Треонин

существенный

Треонин имеет два центра симметрии: в природе существует только 2S, 3R треонин.
Треонин является незаменимой аминокислотой (не путать с незаменимой: все аминокислоты незаменимы), поэтому его необходимо принимать вместе с диетой, то есть употреблять продукты, содержащие его, потому что, как уже упоминалось, генетическое наследие отсутствует в клетки человека, способные производить эту аминокислоту (это наследие присутствует во многих растениях и даже лучше).

Гидроксильная группа серина и треонина может быть этерифицирована фосфорильной группой (с получением фосфосерина и фосфотреонина), этот процесс называется фосфорилирование; фосфорилирование используется в природе для трансляции сигналов между внутренней и внешней частью клетки.

Цистеин (R = HS-CH2-)

Сульфгидрил цистеина более легко протонируется, чем гидроксил серина: сера и кислород относятся к шестой группе, но сера более легко окисляется, поскольку имеет большие размеры.

Тирозин [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = дизамещенное бензольное кольцо
Как и серин и треонин, гидроксил может быть этерифицирован (фосфорилирован).

Аспарагин (R = NH2-CO-CH2-)
Глутамин (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Неполярные аминокислоты

имеют гидрофобные боковые группы; внутри этого класса мы различаем:

Алифатика:

Аланин (R = CH3-)
Валин (R = (CH3) 2-CH-) незаменимый
Лейцин (R = (CH3) 2-CH-CH2-) незаменимый

Изолейцин (R =

) существенный

Метионин (R = CH3-S-CH2-CH2-) незаменимый

Клеточные мембраны состоят из липидного бислоя с белками, закрепленными благодаря их гидрофобному характеру, поэтому они содержат аланин, валин, изолейцин и лейцин. С другой стороны, метионин - это аминокислота, почти всегда присутствующая в небольших количествах (около 1%).

Пролин

Ароматический:

Фенилаланин (R = Ph-CH2-) Ph = фенил: незамещенный монозамещенный бензол

Триптофан (R =

существенный

Эти две аминокислоты, будучи ароматическими, поглощают ближнее ультрафиолетовое излучение (около 300 нм); поэтому можно использовать метод УФ-спектрофотометрии для определения концентрации известного белка, который содержит эти аминокислоты.

Заряженные аминокислоты

В свою очередь они делятся на:

Кислотные аминокислоты (имеющие полярные остатки с отрицательным зарядом при pH 7) таковы, потому что они способны давать положительный заряд H +:

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота (R =

)

Эти аминокислоты являются производными аспарагина и глутамина соответственно; все четыре существуют в природе, и это означает, что c «является специфической информацией для каждого из них, то есть c» - это базовый триплет в ДНК, который кодирует для каждого из них.

Основные аминокислоты (имеющие полярные остатки с положительным зарядом при pH 7) таковы, потому что они способны принимать положительный заряд H +:

Лизин (R =

) существенный

Аргинин (R =

)

Гистидин (R =

)

Существуют белки, в которых есть производные аминокислот в боковых цепях: например, может присутствовать фосфосерин (нет генетической информации, кодирующей фосфосерин, только серин); фосфосерин является модификацией посттрансляционный: после синтеза белка

ДНК ---- транскрипция → м-РНК ---- трансляция → белок

такие посттрансляционные модификации могут происходить в боковых цепях белка.